近日，ThePlant Cell杂志在线发表了上海师范大学彭连伟教授研究团队与中科院植物所、安徽大学等单位合作的题为“Nucleus-encoded Protein BFA1 Promotes Efficient Assembly of the Chloroplast ATP SynthaseCoupling Factor 1”研究论文。该研究利用生物化学、分子生物学和结构生物学等手段从分子水平上阐明了高等植物叶绿体ATP合酶形成的新机制。同期，The Plant Cell编辑部以“纳米分子发电站的装配”（Assembling a Nanomolecular Power Station）为题对文章进行了评述，指出该研究提出了一个非常漂亮的叶绿体ATP合酶装配模型。
F型ATP合酶（F-type ATPase，也称为ATP synthase）广泛存在于细菌质膜、线粒体内膜以及叶绿体类囊体膜上，被称为世界上最小最精密的分子马达。ATP合酶由突出于膜外的F1和镶嵌于膜内的F0两部分组成。F1复合物中，3个α和3个β亚基交替排列组成的半封闭球体结构中嵌套着γ/ε亚基。当质子进行跨膜转移时将驱动F0中的c10-14亚复合物高速旋转并带动与其结合的γ/ε“转子”。由于α3β3球体被其他亚基固定，所以γ/ε“转子”的转动会引起α3β3“定子”发生规律性的构象变化，从而催化ATP的合成。这种马达模型是当前纳米医学与合成生物学研究领域中进行仿生模拟的对象，其希望被改造成理想的分子尺度下微小精密的纳米马达系统。然而，F型ATP合酶特别是催化ATP生成的F1复合物是如何生成的还不是很清楚。
研究人员以拟南芥为研究对象，通过高通量突变体筛选获得了一个介导叶绿体ATP合酶装配的分子伴侣—BFA1（BIOGENESISFACTOR REQUIRED FORATP SYNTHASE 1）。研究发现，BFA1是一个叶绿体基质蛋白，其通过与叶绿体ATP合酶β、γ与ε亚基的相互作用而参与了ATP合酶F1亚复合物的组装过程。研究人员进一步解析了BFA1蛋白2.8 Å的晶体结构，并通过酵母双杂交、计算机模拟分子对接等分析阐明了BFA1和ATP合酶亚基之间的相互作用区域和互作方式。最终结果表明BFA1作为一个分子支架首先促进α/β异二聚体与γ亚基的结合，后续α/β亚基的结合将导致γ亚基进行9-28纳米以及15o的旋转等一系列位置移动，这些构象变化将诱导BFA1的解离以及后续亚基的进一步装配。相关结果为深入理解F型ATP合酶的组装过程以及合成模拟具有重要的科学意义。
该研究由上海师范大学彭连伟研究组和安徽大学刘琳研究组共同完成。博士后张琳、博士研究生蒲华和段志坤博士为该论文的共同第一作者，彭连伟为通讯作者。工作得到了国家自然科学基金委、中国博士后科学基金和上海市植物种质资源工程技术研究中心等项目的资助。